阿爾（ěr）茲海默研究（jiū）
  • 來（lái）源:
  • 日期（qī）: 2019-11-08
德國科學家團隊開展（zhǎn）的一項神（shén）經（jīng）科學研究，首次報告了從阿爾茨海默病和腦澱粉樣血管病患者腦組織中分離的（de）β澱粉樣蛋白原纖維的結構。這一成果為理解阿爾茨海默病的結構基礎（chǔ）提供（gòng）了新認識，亦有助於相關藥物開發。相關研究發表（biǎo）於29日的英國《Nature Communications》雜誌上。阿爾（ěr）茨海默病是一種進行性的神經退（tuì）行性疾病，由於發病機（jī）製不明確，人們很難從根本上阻止阿（ā）爾茨海默病病程（chéng）的進展。目前已知阿爾茨海（hǎi）默病的一大特征，就是β澱粉樣蛋（dàn）白原纖維在斑塊和血管（guǎn）壁（bì）的沉積。雖然實驗室製備的β澱粉樣蛋（dàn）白原（yuán）纖維，在結構上已經得到了（le）很好的表（biǎo）征，但人們對這些纖維在大腦中的結構（gòu）一直（zhí）知之甚少。此次，德國烏爾姆大學研究人員馬庫（kù）斯·範（fàn）德裏（lǐ）奇及其同事，在3位阿爾茨（cí）海默病患者死後，從他們大腦組織中（zhōng）純化了β澱粉樣蛋白（bái）原纖維，並用冷凍電子（zǐ）顯微鏡分析了其結構。


研究（jiū）團隊在這3名患者的樣本中，都發現了3種各不相同、但結（jié）構相關的β澱粉樣蛋白原纖維形態，並確定了其中一種形態的（de）分子結構。出乎意料的是，腦源性原纖維的結構與實驗室製備的β澱粉樣蛋白原纖維的結構差異顯著。比如，腦（nǎo）源性β澱粉樣蛋白原纖維是右旋折（shé）疊，它們的肽（tài）折疊方式也與此前分析的原纖維折疊方式非常不同。該結構（gòu）突出了表征患者源澱粉樣原纖維的重要（yào）性。此（cǐ）外，該研究還有助於理解阿爾茨海默病導致的突變對β澱（diàn）粉樣蛋白的影響，未來將（jiāng）有助於開發防止這類原纖維（wéi）形成的藥（yào）物。
 
 
 
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